Əsas Fərq – Kd vs Km
Kd və Km tarazlıq sabitləridir. Kd ilə Km arasındakı əsas fərq ondan ibarətdir ki, Kd termodinamik sabitdir, Km isə termodinamik sabit deyil.
Kd dissosiasiya sabitinə aiddir, Km isə Michaelis sabitidir. Bu sabitlərin hər ikisi fermentativ reaksiyaların kəmiyyət analizində çox vacibdir.
Kd nədir?
Kd dissosiasiya sabitidir. Tarazlıq sistemlərində istifadəsi səbəbindən tarazlıq dissosiasiya sabiti kimi də tanınır. Dissosiasiya sabiti, böyük bir birləşmənin geri dönən şəkildə kiçik komponentlərə çevrildiyi reaksiyaların tarazlıq sabitidir. Bu çevrilmə prosesi həm də dissosiasiya kimi tanınır. İon molekulu həmişə ionlarına ayrılır. Onda dissosiasiya sabiti və ya Kd məhluldakı müəyyən bir maddənin ionlara dissosiasiya dərəcəsini ifadə edən kəmiyyətdir. Beləliklə, bu, müvafiq ionların konsentrasiyalarının dissosiasiya olunmamış molekulun konsentrasiyasına bölünməsi hasilinə bərabərdir.
AB ↔ A + B
Yuxarıdakı ümumi reaksiyada dissosiasiya sabiti, Kd aşağıdakı kimi verilə bilər.
Kd=[A][B] / [AB].
Bundan əlavə, stokiometrik əlaqə varsa, stokiometrik əmsalları tənliyə daxil etmək lazımdır.
xAB ↔ aA + bB
Yuxarıdakı reaksiya üçün dissosiasiya sabiti, Kd tənliyi aşağıdakı kimidir:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Xüsusilə, biokimyəvi tətbiqlərdə Kd fermentin iştirakı ilə kimyəvi reaksiya nəticəsində verilən məhsulların miqdarını təyin etməyə kömək edir. Enzimatik reaksiyanın Kd-si liqand-reseptor yaxınlığını ifadə edir. Başqa sözlə, bir substratın bir fermentin reseptorunu tərk etmə qabiliyyətini ifadə edir. Digər tərəfdən, bu, substratın fermentə nə qədər güclü bağlandığını təsvir edir.
Km nədir?
Km Michaelis sabitidir. Kd-dən fərqli olaraq, Km kinetik sabitdir. Onun əsas tətbiqi ferment kinetikasında, yəni substratın fermentlə bağlanma yaxınlığını təyin etməkdir. Sabit, substratın konsentrasiyasını fermentin iştirakı ilə reaksiya sürəti ilə əlaqələndirməklə ifadə edilir. Müvafiq olaraq, Michaelis sabiti və ya Km, reaksiyanın sürəti maksimum sürətinin yarısına çatdıqda substratın konsentrasiyasıdır.
Şəkil 1: Enzimatik reaksiyada reaksiya sürəti ilə substrat konsentrasiyası arasında əlaqə.
Ferment (E) ilə substrat (S) arasındakı reaksiya zamanı məhsulların (P) əmələ gəlməsi aşağıdakı kimi olur:
E + S ↔ E-S kompleksi ↔ E + P
Yuxarıdakı reaksiyanın tarazlıq sabitləri aşağıdakı kimidirsə, siz bu sabitlərdən Km çıxara bilərsiniz.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Michaelin Konsepsiyasına Görə Km Təyinatı
Michaelis substratın konsentrasiyası, [S] və maksimum reaksiya sürəti, Vmax istifadə edərək əlaqə yaratdı. Substrat konsentrasiyası ilə enzimatik reaksiyanın Km-i arasında əlaqə aşağıdakı kimidir:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v istənilən vaxt sürətidir, [S] isə müəyyən bir zamanda substrat konsentrasiyasıdır və Vmax reaksiyanın maksimal sürətidir. Km reaksiyadakı ferment üçün Michaelis sabitidir. Michaelis sabitinin qiyməti fermentdən asılıdır. Nəticədə, Km-in kiçik bir dəyəri fermentin az miqdarda substratla doyduğunu göstərir. Sonra aşağı substrat konsentrasiyasında Vmax əldə edilir. Əksinə, yüksək Km dəyəri fermentin doymuş olması üçün yüksək miqdarda substrat tələb etdiyini göstərir.
Kd və Km Arasındakı Fərq Nədir?
Kd vs Km |
|
| Kd dissosiasiya sabitidir. | Km Michaelis sabitidir. |
| Təbiət | |
| Kd termodinamik sabitdir. | Km kinetik sabitdir. |
| Ətraflı məlumat | |
| Kd substratın fermentə yaxınlığını təmsil edir. | Km substrat konsentrasiyası və reaksiya sürəti arasındakı əlaqəni təmsil edir. |
Xülasə – Kd vs Km
Kd və Km enzimatik reaksiyaların xassələrini təsvir edən tarazlıq sabitləridir. Kd ilə Km arasındakı əsas fərq ondan ibarətdir ki, Kd termodinamik sabitdir, Km isə termodinamik sabit deyil.
